TECHNIQUES D'ANALYSES BIOLOGIQUE
VHG : 120h
Cours : 75h
TP/TD. : 45h
Coeff. : 4
Module : A
I. LES METHODES SPECTRALES
1. Spectroscopie d’absorption moléculaire
- Définition et principes
- Spectre d’absorption
- Types et appareillage
- Applications
2. Fluorimétrie
- Définition et principes
- Types et appareillage
- Applications
3. Photométrie d’émission atomique
- Définition et principes
- Types et appareillage
- Applications
4. Spectrophotométrie d’absorption atomique
- Définition et principes
- Types et appareillage
- Applications
5. Résonance magnétique nucléaire
- Définition et principes
- Types et appareillage
- Applications
II. LES METHODES DE FRACTIONNEMENT
1. Filtration
- Définition et principes
- Matériel et applications
2. Sédimentation
- Définition et principes
- Appareillage et applications
- centrifugation
- ultracentrifugation
3. Dialyse et électrodialyse
- Type et principes
- Types de diffusion et dialyse
- Applications
4. Méthodes chromatographiques
- Définition et principes
- Paramètres d’une analyse chromatographique
- Conditions d’une séparation chromatographique
- chromatographie sous basse pression
- chromatographie sous haute pression
- Les différents types de chromatographie et leurs applications
- chromatographie en phase liquide
- chromatographie de partage
- chromatographie d’adsorption (cas de l’hydroxyapatite)
- chromatographie d’écahnges d’ions
- chromatographie de perméation sur gel
- chromatographie d’interactions hydrophobes
- chromatographie d’affinité
- Chromatographie en phase gazeuse: (principes et applications)
5. Les méthodes électrophorétiques
- Définition et principe

- électrophorèse native
- électrophorèse en milieu dissociant et/ou dénaturant
- Différents types d’électrophorèse et leurs applications
- électrophorèse à frontière mobile
- électrophorèse sur supports (papier, agarose, acétate de
cellulose,gel de polyacrylamide,...)
- isoélectrofocalisation
- électrophorèse bi(multi)dimensionnelle
- immunoélectrophorèse
III. LES METHODES DE MARQUAGE
1. Les méthodes isotopiques
- Définition et principe
- Les différents traceurs et leur nature
- Détection de la radiactivité et mesure
- Utilisation des molécules radiactives comme traceurs
- Méthodes de comptage et détection de la radiactivité
- Radioprotection et sécurité
2. Dosage radio-immunologique
- Principe
- Marquage de l’antigène
- Spécificité de la réaction immunologique
- Applications
3. Dosages radio-enzymatiques (principe et applications)
IV. MICROSCOPIE ELECTRONIQUE
1. Microscopie électronique à transmission
- Description de l’appareil
- Principe de fonctionnement
- Préparation des échantillons
2. Microscopie électronique à balayage
- Description de l’appareil
- Principe de fonctionnement
- Préparation des échantillons
PHYSIOLOGIE CELLULAIRE ET MOLECULAIRE
VHG : 120h
Cours : 75h
TP/TD. : 45h

VHG : 120h
Cours : 75h
TP/TD. : 45h
Coeff. : 4
Module : A
I. LES BIOMEMBRANES
1. Méthodes d’étude
2. Composition des membranes
- les glucides
- les lipides
- les protéines
3. Les modèles membranaires
4. Le transport membranaire
- chez les procaryotes
- chez les eucaryotes
5. La fonction des récepteurs
6. Biosynthèse de la membrane
II. RELATION, STRUCTURE MEMBRANAIRE ET
FONCTION DE LA CELLULE
1. Compartiments intracellulaires et leurs relations mutuelles
2. Cytosquelette: structure, synthèse et fonction
3. Mécanisme de la division cellulaire et de la différenciation
4. Energétique biochimique
5. Principes cellulaires de la défense immunitaire
6. Bases cellulaires de la conduction nerveuse et de la transmission synaptique
7. Récepteurs et réception
8. La fibre musculaire et la contraction
III. REGULATION ET INTEGRATION
1. Croissance cellulaire
- étapes et développement
- détermination du nombre et taille des cellules
- phases de la croissance cellulaire er régulation
2. Sénescence (phases de la décoissance cellulaire
)






ENZYMOLOGIE
VHG : 90h
Cours : 60h
TP/TD. : 30h
Coeff. : 3
Module : A
I. INTERACTION PROTEINES-LIGANDS
1. Association sur site unique
2. Association sur un site équivalent et indépendant
3. Association sur deux ligands différents
II. LES ENZYMES ALLOSTERIQUES
1. Rappel de la cinétique à un substrat
2. Cinétique à deux substrats
- description des modèles
- établissement des équations de vitesses
( prédiction des comportements cinétiques par inspection des modèles
III. MECANISME DE LA CATALYSE
1. Rappel du fonctionnement des coenzymes
2. Marqueurs spécifiques des centres catalytiques
3. Mécanisme d’action des sérine-protéases
4. Mécanisme d’action des pyridoxal-transférases
IV. METHODES DE PURIFICATION DES ENZYMES
1. Les conditions d’isolement et de purification des enzymes
2. Les différentes méthodes de purification (nécessité et contraintes)
V. L’ACTIVITE ENZYMATIQUE ET SES APPLICATIONS
1. Méthodes de dosage de l’activité enzymatique
2. Applications analytiques des enzymes
VI. INTRODUCTION AU GENE ENZYMATIQUE(Méthodes et utilisations)
1.Utilisation d’enzymes en “Batch”
2. Utilisation des enzymes immobilisées
3. L’immunoenzymologie
VII. LES METHODES D’IMMOBILISATION DES ENZYMES
(Avantages et inconvénients)
1. Immobilisation par inclusion
- gel de polyacrylamide
- filtres de polyacétate de cellulose
- microcapsules
2. Immobilisation par adsorption
- principaux supports
- les paramètres de l’adsorption
3. Immobilisation par liaison covalente





BIOCHIMIE ALIMENTAIRE
VHG : 120h
Cours : 90h
TP/TD. : 30h
Coeff. : 4
Module : A
I. INTRODUCTION GENERALE
1. Définition de l’aliment et du nutriment
2. Les catégories d’aliments
- les aliments traditionnels
- les aliments nouveaux (notion de PAI)
3. Nomenclature des aliments, composition et valeur nutritionnelle
II. L’EAU
1. Structure et proriétés
2. Activité de l’eau et importance en technologie alimentaire
3. Isothermes d’adsorption, intérêt dans les IAA
4. Caractères chimiques et bactériologiques d’une eau potable
III. LES GRAISSES ET LES HUILES
1. Classification et structure
2. Propriétés physico-chimiques
3. Caractéristiques des principales graisses et huiles alimentaires
4. Oxydation des matières grasses (mécanisme des réactions,mesure de l’oxydation et moyens de lutte)
IV. LES LAITS ET LES PRODUITS LAITIERS
1.Composition et valeur nutritionnelle
2. Le lactose et les oligoholosides
3. Les matières grasses du lait
4. Les protéines du lait
4.1. les caséines: structure, propriétés et formation des micelles
4.2. les protéines du lactosérum: structure et propriétés
4.3. processus biochimique de la coagulation du lait
4.4. effets des traitements thermiques: cas du brunissement non enzymatique
V. LES VIANDES, POISSONS ET OEUFS
1. Les protéines du sang et leurs caractéristiques
2. Les protéines musculaires: structure, propriétés et rôle dans la contraction
3. La rigidité cadavérique et son importance en nutrition
4. Le muscule de poisson : aspects biochimiques et évolution technologique
5. Strcuture, composition et valeur nutritionnelle de l’ouef
VI. LES GRAINES VEGETALES
1. Les graines de céréale
- structure et composition
- caractéristiques des protéines
- rôle dans la planification et dans la fabrication de pâtes alimentaires
2. Les graines de légumineuses
- structure et composition
- protéines végétales, intérêt
VII. LES FRUITS ET LES LEGUMES
1. Composition et propriétés
2. Les celluloses et les pectines
3. Modification chimique au cours de la maturation
4. Substrats phénoliques et pigments, cas des réactions de brunissement enzymatique
VIII. LES ADDITIFS ALIMENTAIRES
1. Définition
2. Les additifs technologiques
3. Les additifs sensoriels
4. Les additis à finalité industrielle
TRAVAUX DIRIGES : Les points ci-dessous (qui constituent des compléments du cours)
peuvent-être abordés en TD (éventuellement sous forme d’exposés) :
1. Utilisation et importance de l’eau dans les IAA
2. Structure et rôle des mucopolysaccharides et des glycannes
3. Application des enzymes à la transformation et à l’élaboration de produits alimentaires
4. Les propriétés fonctionnelles des protéines alimentaires
5. Importance alimentaire des boissons fermentés
6. Intérêt des concentrats et des isolats protéiques
7. Les substances antinutritives des aliments
8. Intérêt de l’utilisation des édulcorants et des arômes dans les IAA
TRAVAUX PRATIQUES : Un certain combre de travaux pratiques peuvent-être organisés aux fins d’illustrer d’avantage ceratins aspects traités dans le cours. Il demeure entendu que leur réalisation dépend des moyens disponibles dans les instituts. Ces TP peuvent porter sur :
- Le dosage des substances alimentaires (protéines, glucides, matière grasse, phosphore, chlorure, vitamines, nitrates, nitrites, polyphénols,...);
- La détermination de la matière sèche, de l’humidité, de l’activité de l’eau;
- La mesure de l’oxydation (détermination du degré de lipolyse);
- La mise en évidence du brunissement enzymatique;
- Le dosage et l’évolution d’une activité protéolytique;
- L’appréciation de la qualité protéique, cas de la mesure de la dénaturation des protéines induite par un traitement thermique;
- La séparation chromatographique de protéines et le contrôle électrophorétique.
CHIMIE





CHIMIE ANALYTIQUE ET DE SURFACE
VHG : 90h
Cours : 60h
TP/TD. : 30h
Coeff. : 2
Module : A
I. INTRODUCTION GENERALE
1. Définitions (système ouverts,fermés,isolés,mélanges homogènes et hétérogènes)
2. Les transformations et les fonctions thermodynamiques
3. Le potentiel chimique
II. LA TENSION SUPERFICIELLE
1. Définition et méthodes de mesures de la tension superficielle
2. Détermination de la tension superficielle et corrélations
3. Adsorption positive et abaissement de la tension superficielle
III. ETUDE PHYSICO-CHIMIQUE DE LA TENSIO-ACTIVITE
1. Définition, Notion d’adhésion et de cohésion
2. Angle de contact et travail d’adhésion
3. Mouillage: description et définition des relations
4. La détersion par les agents tensio-actifs
- propriété des agents tensio-actifs
- mécanisme de détersion
- concentration micellaire (CMC) et propriétés des micelles
- température de Kraftt
- mélange de substances à activité et sans activité
5. Méthodes utilisées pour les essais sur les agents de surface
- le pouvoir mouillant
- le pouvoir émulsifiant (émulsionnant)
- le pouvoir détergent (normes d’analyse des détergents. Classification et composition
d’un détergent commercial)
IV. LES SYSTEMES DISPERSES
1. Définition
2. Les suspensions
3. Les mousses
4. Les émulsions
5. Les mico-émulsions
V. L’ADSORPTION PHYSIQUE
1. Définition
2. Etude des isothermes d’adsorption
3. La chaleur d’adsorption
4. La détermination de la surface spécifique d’un solide à l’aide de l’isotherme de BET
VI. LA CHIMIOSORPTION
1. Définition et description du phénomène
2. Etude thermodynamique
3. Modèle de Langmuir
4. Isotherme de chimiosorption
5. Energie et cinétique de la chimiosorption







BIOCHIMIE MICROBIENNE
VHG : 60h
Cours : 30h
TP/TD. : 30h
Coeff. : 2
Module : S1
I. INTRODUCTION
Energie, anabolisme, catabolisme
II. METABOLISME ENERGETIQUE DES MICRO-ORGANISMES
1. Les organismes phototrophes et la photosynthèse
2. Les organismes chimiotrophes et les oxydations biologiques
3. Les oxydations biologiques et les types respiratoires
III. LES REACTIONS CATABOLIQUES
1. Rappel des voies cataboliques générales
2. Catabolisme des glucides chez les micro-organismes
- pénétration des substances
- dégradation des glucides (voies métaboliques,régulations et applications)
- catabolisme des glucides chez les levures
- catabolisme des glucides chez les bactéries lactiques (fermentation lactique)
- catabolisme des glucides chez les clostridies (fermentation butyrique)
- catabolisme des glucides chez les bactéries propioniques
3. Dégradation des protéines et des acides aminés
- désamination
- décarboxylation
4. Dégradation des lipides
5. Dégradation d’autres composés (éthanol,glycérol,hydrocarbures,...)
IV. LES RACTIONS DE BIOSYNTHYSE
1. Synthèse de polymères extra-ou endocellulaires
2. Synthèse de peptidoglycanes de parois
3. Biosynthèse protéique et régulation
V. ETUDE ET INTERET DE QUELQUES TYPES METABOLIQUES
1. Les litotrophes aérobies (cas des bactéries nitifiantes)
2. Les litotrophes anaérobies (cas des bactéries sulfato-réductrices,bactéries méthanogènes,...)
3. Les organotrophes aérobies et anaérobies (cas des pseudomonas,bactéries acétiques,...)
4. Organismes fermentants
- cas de la fermentation alcoolique
- cas de la fermentation lactique
- cas de la fermentation acides mixtes et butanediolique
- cas de la fermentation butylique
- cas de la fermentation propion





BIOSTATISTIQUES
VHG : 60h
Cours : 30h
TP/TD. : 30h
Coeff. : 2
Module : S1
I. INTRODUCTION
1. Rappel des statistiques descriptives à 1 ou 2 variables
- Représentation sous forme numérique (moyenne, variance, classes
et coefficient de corrélation).
- Représentation graphique (histogrammes et diagrammes en tableau)
2. La théorie d’estimation
- Méthode d’estimation ponctuelle: la méthode du maximum de vraisemblance
et la méthode des moindres carrés
- Méthode d’estimation par intervalles de confiance
3. Les tests de conformité et d’homogénéité (X², Student, Fisher,...)
II. LES METHODES LINEAIRES
1. L’analyse de la variance à 1 ou 2 facteurs
2. La régression linéaire simple et multiple et la régression pas à pas
3. Les transformations de variables (linéaires, logarithmiques, racines angulaires
III. LA DISTRIBUTION D’ABONDANCE
(les modèles de Motomura, Preston et Mac Arthur)
1. Modèle log-linéaires
2. Modèle log-normaux
3. Modèle Mac-Arthur
IV. CLASSIFICATION
1. Matrice de similitude
2. Matrice de distance
3. Dendogramme
V. APPLICATION DE LOGICIELS DE TRAITEMENT STATISTIQUES
(ACP. AFC, Analyse discriminante, Analyse des corrélations canomiques